El escaso conocimiento sobre la composición de este bacilo, y las distintas funciones que la mantienen con vida, es uno de los principales obstáculos de la batalla.
La investigación, que también cuenta con la participación de dos centros europeos (Alemania y Reino Unido), analizó el papel desempeñado por distintas enzimas, sobre todo el de la GlgE, que cumple una función básica en el crecimiento de la 'Mycobacterium tuberculosis'.
Al estudiar la GlgE, los científicos identificaron una nueva vía de acción por la que el bacilo de la tuberculosis convierte la trehalosa (dos moléculas de glucosa) en una molécula de azúcar mayor (alfa-glucano) que, al unirse en bloques, soporta la estructura y permite la creación de nuevos microbios. Al inhibir la acción de esta enzima, los expertos lograron dañar el ADN ya que el bacilo se "suicidó" al acumular niveles tóxicos de un tipo de azúcar (maltosa 1-fosfato).
"La vía de acción de la GlgE, en su conjunto, es prescindible siempre que el camino redundante de la Rv3032 esté funcionando. Pero, la inhibición simultánea de ambas vías es letal", añade el ensayo.
No obstante, aclaran que una terapia combinada de este tipo supondría un cambio en el camino por buscar "un medicamento contra la infección ya que, hasta ahora, éste sólo se centra en la monoterapia".
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